Caracterización parcial de proteasas digestivas del chucumite (Centropomus parallelus)

Resumo

Diversos estudios han abordado la caracterización de las diversas enzimas digestivas, lo cual es esencial para entender los tipos, modos de acción y nivel de actividad de dichas enzimas. Objetivos. La caracterización parcial de las proteasas digestivas se estudió en juveniles del chucumite (Centropomus parallelus, Poey 1869). Métodos. Se utilizaron técnicas bioquímicas y electroforéticas para la caracterización de proteasas. Resultados. La actividad de proteasas ácidas (estomacales) fue mayor a las proteasas alcalinas (intestinales). Asimismo, la actividad de la quimotripsina fue superior a la actividad de la tripsina. El pH óptimo para las proteasas estomacales fue de 2 con una alta estabilidad en el rango de pH 2-8, mientras que las proteasas intestinales mostraron dos picos con actividad a pH 8 y 10, siendo altamente estables a los pH 8 y 12. Las temperaturas óptimas se obtuvieron a 45 y 55 °C para proteasa estomacales e intestinales, respectivamente. Mediante el uso de inhibidores de proteasas se comprobó la presencia de pepsina en los extractos estomacales y de diversas serina proteasas en los extractos intestinales. Los zimogramas mostraron cinco bandas con actividad proteolítica alcalina (79.5, 48.9, 37.0, 29.0 y 22.5 kDa), las cuales fueron fuertemente inhibidas con PMSF, SBT1 y ovoalbúmina. Conclusiones. Por lo anterior, se considera que C. parallelus tiene una alta capacidad digestiva similar a otros peces marinos carnívoros estrictos.