Caracterización parcial de proteasas digestivas del chucumite (Centropomus parallelus)

Fidel Jesús-Ramirez, Carlos Alfonso Álvarez-González, Héctor Gerardo Nolasco-Soria, Emyr Peña, Rafael Martínez-García, Susana Camarillo-Coop, Kevin Conway, Camilo Pohlenz

Resumen


Diversos estudios han abordado la caracterización de las diversas enzimas digestivas, lo cual es esencial para entender los tipos, modos de acción y nivel de actividad de dichas enzimas. Objetivos. La caracterización parcial de las proteasas digestivas se estudió en juveniles del chucumite (Centropomus parallelus, Poey 1869). Métodos. Se utilizaron técnicas bioquímicas y electroforéticas para la caracterización de proteasas. Resultados. La actividad de proteasas ácidas (estomacales) fue mayor a las proteasas alcalinas (intestinales). Asimismo, la actividad de la quimotripsina fue superior a la actividad de la tripsina. El pH óptimo para las proteasas estomacales fue de 2 con una alta estabilidad en el rango de pH 2-8, mientras que las proteasas intestinales mostraron dos picos con actividad a pH 8 y 10, siendo altamente estables a los pH 8 y 12. Las temperaturas óptimas se obtuvieron a 45 y 55 °C para proteasa estomacales e intestinales, respectivamente. Mediante el uso de inhibidores de proteasas se comprobó la presencia de pepsina en los extractos estomacales y de diversas serina proteasas en los extractos intestinales. Los zimogramas mostraron cinco bandas con actividad proteolítica alcalina (79.5, 48.9, 37.0, 29.0 y 22.5 kDa), las cuales fueron fuertemente inhibidas con PMSF, SBT1 y ovoalbúmina. Conclusiones. Por lo anterior, se considera que C. parallelus tiene una alta capacidad digestiva similar a otros peces marinos carnívoros estrictos.

Palabras clave


Centropomus parallelus; pepsina; tripsina; inhibidores

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DOI: https://doi.org/10.24275/uam/izt/dcbs/hidro/2017v27n3/Alvarez

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